La gélatine ou le collagène sont les éléments clés pour réduire inflammation cellulaire. Elle s’avère efficace pour augmenter le métabolisme global. Historiquement, la gélatine se retrouvait pratiquement dans chaque recette, aujourd’hui, les traditions ont changé et personne n’en consomme.
Les maladies dégénératives et inflammatoires peuvent souvent être corrigées par l’utilisation d’aliments riches en gélatine.
– Ray Peat Phd
Qu’est-ce que la gélatine/collagène?
La gélatine est le tissu conjonctif d’un animal, appelé le collagène. Il représente 50% de la protéine chez un animal. Plus de 35% des acides aminés de la gélatine sont la glycine, l’alanine, la proline et l’hydroxyproline. Ces acides aminés offrent de nombreuses mesures préventives cellulaires, par exemple, en augmentant la production énergétique de vos cellules. Autrefois, les cultures traditionnelles mangeaient l’animal en entier, y compris le collagène. Aujourd’hui, la plupart des parties de l’animal sont jetées et la partie musculaire est conservée pour la nourriture. Le problème est que la plupart des viandes musculaires (y compris le muscle humain) contiennent des quantités élevées de tryptophane et de cystéine. Ceux-ci possèdent des actions anti-métaboliques, anti-thyroïdes, et mêmes toxiques lorsqu’ils sont utilisés pour faire du glucose.
Les enfants ont besoin d’une plus grande quantité de tryptophanes pendant leur croissance. Comme nous vieillissons, notre métabolisme est ralenti par ces acides aminés inflammatoires en inhibant la fonction thyroïdienne. Ce qui mène à une réduction de la capacité de nos cellules à résister au stress. Le tryptophane est un précurseur de la sérotonine, ce qui augmente l’inflammation et immunosuppressif.
La gélatine ne contient pas de tryptophane et contient une petite quantité de cystéine, ces acides aminés sont pro-inflammatoires.
Selon Clive McKay, réduire la consommation de tryptophane, ou de cystéine, produit un meilleur résultat chez les études sur la longévité, comparativement au régime hypocalorique.
Les rôles clefs de la gélatine/collagène :
- Aide à la cicatrisation, ainsi qu’à réduire une inflammation systémique
- Selon N.R. Gotthoffer, la consommation régulière de gélatine peut aider à la digestion du lait et des produits laitiers
- Réduit les effets cataboliques des tissus musculaires en période de stress, de jeûne ainsi qu’en perte de poids
- Aide à la sécrétion gastrique, favorisant ainsi la digestion
- Réduit l’inflammation des muqueuses
- Peut augmenter les niveaux de calcium sanguins en régularisant l’hormone parathyroïde qui est inflammatoire et produit le catabolisme des os
- Favorise la respiration cellulaire
- Peut stimuler la production d’hormone thyroïdienne
- Aide à guérir et à régulariser le diabète (était utilisée depuis 100 ans) en facilitant l’action de l’insuline
- Protège contre le cancer (e.i. excès de stress, cortisol)
- Protège les cellules et ralentit le processus du vieillissement. Elle possède des propriétés anti-œstrogéniques
Les rôles clefs de la glycine :
- Aide à la phase 2 de la détoxification du foie en soutenant la synthèse du glutathion
- Inhibe la lipolyse, empêchant ainsi l’hyperglycémie
- Protège les cellules contre les dommages oxydatifs, similaire au CO2
- Favorise le sommeil naturellement
- Stabilise les nerfs et possède des actions antispasmodiques
La glycine est utilisée dans la gluconéogenèse. Des niveaux faibles sont associés à l’hypoglycémie.
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Références :
J Biosci. 2009 Dec;34(6):853-72.
A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.Meléndez-Hevia E1, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML.
In a previous paper, we pointed out that the capability to synthesize glycine from serine is constrained by the stoichiometry of the glycine hydroxymethyltransferase reaction, which limits the amount of glycine produced to be no more than equimolar with the amount of C 1 units produced. This constraint predicts a shortage of available glycine if there are no adequate compensating processes. Here, we test this prediction by comparing all reported fl uxes for the production and consumption of glycine in a human adult. Detailed assessment of all possible sources of glycine shows that synthesis from serine accounts for more than 85% of the total, and that the amount of glycine available from synthesis, about 3 g/day, together with that available from the diet, in the range 1.5-3.0 g/day, may fall significantly short of the amount needed for all metabolic uses, including collagen synthesis by about 10 g per day for a 70 kg human.This result supports earlier suggestions in the literature that glycine is a semi-essential amino acid and that it should be taken as a nutritional supplement to guarantee a healthy metabolism.
